Косметика, медицина

янно образуемого пероксида водорода. Наряду с этим, ГП способна восстанавливать гидропероксиды жирных кислот, пероксиды белкового и нук-леиновокислотного происхождения. Помимо селенсодержащей ГП в организме животных обнаружена ГП, не содержащая селена, которая имеет другие физико-химические и каталитические свойства. Активность селен-содержащей ГП напрямую зависит от уровня селена в организме. Снижение активности фермента при недостаточности селена зависит от уменьшения количества мРНК этого белка. Пероксид водорода и активные радикалы образуются в результате пероксидного окисления липидов (ПОЛ), которые приводят к дестабилизации клеточных мембран и, в тяжелых случаях, к их разрушению. Активация ПОЛ наблюдается при различных заболеваниях: ишемия органов и тканей, сахарный диабет, атеросклероз и мн. др. Определение ГП помогает оценить антиоксидантную способность организма при различных заболеваниях, а также у людей с повышенным риском селенового дефицита (в старческом возрасте, при плохом питании, курении, алкоголизме, стрессе, почечной недостаточности, химиотерапии и др.), рекомендовать назначение препаратов для антиоксидантной терапии и оценивать эффективность терапии.

Желательно использовать нормы значений активности фермента применительно к лабораториям, в которых производилось исследование. Увеличение активности наблюдается при: дефиците глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы, остром лимфоцитарном лейкозе, талассемии. Уменьшение активности ГП сопровождает сердечно-сосудистые заболевания, атеросклероз, сахарный диабет, аутоиммунные заболевания (ревматоидный артрит), процессы старения организма, муковисцидоз. Снижение активности ГП выявляется у больных шизофренией и маниакально-депрессивным психозом, где свободным радикалам отводится ведущая роль в патогенезе их развития.Уменьшение активности ГП значительно повышает риск возникновения раковых заболеваний. Низкая активность ГП и уровень селена могут быть причиной бесплодия. Мониторинг активности ГП через 1-5 лет позволяет эффективно проводить профилактическое лечение антиоксидантами.

Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа

Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа Г6ФДГ; КФ 1.1.1.49J - фермент, участвующий в процессах окисления глюкозы. Наибольшее содержание фермента обнаружено в селезенке, лимфатических узлах, эритроцитах и молочной железе. Одним из основных поставщиков НАДФН для глута-тионовой антиоксидантной системы является пентозофосфатный путь, ключевым ферментом которого является Г6ФДГ. В большом количестве находится в эритроцитах и используется, в основном, для выявления наследственных заболеваний, связанных с дефицитом фермента - наиболее распространенной наследственной гемолитической анемии, обусловленной

дефицитом активности Г6ФДГ эритроцитов. Эта наследственная патология встречается в определенных регионах и наиболее широко распространена в странах Средиземноморья, Индии, Африки, Средней Азии. Дефицит трудно выявить у гетерозигот женского пола и непосредственно вслед за гемолитическим эпизодом у лиц с Г6ФДГ-анемией. Гетерозигот с любыми вариантами дефицита Г6ФДГ часто трудно выявить другими методами, за исключением анализа родословной. В последнее время для диагностики вариантов Г6ФДГ вводится анализ ДНК.

В результате нарушений в строении молекулы фермента эритроциты становятся непрочными и разрушаются в кровеносном русле. Клинически дефицит Г6ФДГ может не проявляться вообще или проявляться гемолизом (разрушением эритроцитов) различной интенсивности. В одних случаях гемолиз появляется под влиянием некоторых пищевых продуктов или лекарственных препаратов (противомалярийные средства, сульфаниламиды, нитрофураны, противотуберкулезные препараты и др.), в других случаях хроницеский гемолиз наблюдается независимо от внешних факторов.

При массовых обследованиях используется качественный унифицированный метод - проба Бернштейна, которая в норме отрицательна. Норма - 3-11 % эритроцитов периферической крови содержат Г6ФДГ; 12,1 ± 2,09 МЕ/г ПЬ • 0,0645.

Изоцитратдегидрогеназа

Изоцитратдегидрогеназа (ИДГ; КФ 1.1.1.42) - фермент, имеющий 2 формы коферментной специфичности (НАД и НАДФ-зависимые) и катализирующий обратимое окисление изоцитрата до 2-оксоглутарата. НАДФ-зависимая форма присутствует во всех тканях, но наибольшая ее активность обнаружена в печени, скелетной мускулатуре, сердце. Повышение активности ИДГ является чувствительным показателем поражения паренхимы печени. Определяемая в сыворотке активность обусловлена цитоплазматическим НАДФ-зависимым печеночным ферментом. Это может наблюдаться при вирусных и токсических гепатитах, об-турационной желтухе, метастазах в печень и циррозе, гипоксии печени вследствие гемодинамических причин, поражении печени при бактериальных инфекциях, атрезии желчных протоков у новорожденных детей, инфекционном мононуклеозе. Также увеличение активности данного фермента может регистрироваться при тяжелом инфаркте легкого, мие-лолейкозе, мегалобластной анемии. Несмотря на то, что в миокарде содержится много активности ИДГ, при инфаркте миокарда не обнаруживается ее повышения, и значения в сыворотке находятся в пределах нормы; высвобождаемая активность митохондриальной ИДГ термолабильна и быстро выводится.

Нормальные величины значений активности фермента в сыворотке крови взрослых: 1,2-7,0 МЕ/л • 0,017 [0,02-0,12 мккат/л]; в крови из пупо-

вины: значения в 2 раза выше таковых для взрослых. Новорожденные: 4-кратное повышение по сравнению со значениями для взрослых; 2 нед.: снижение до верхних пределов значений для взрослых.

Каталаза

Каталаза (КФ 1.11.1.6; Н2О2:Н2О2 - оксидоредуктаза) - фермент, катализирующий реакцию разложения пероксида водорода на воду и молекулярный кислород: 2 Н2О2 = О2 + 2Н2О. Каталаза представляет собой ге-мопротеин, простетической группой которого является гем, содержащий ион трехвалентного железа. Молекула каталазы состоит из четырех, по-видимому, идентичных субъединиц с молекулярной массой 60 кДа и имеет, соответственно, четыре простетические группы. Феррипротопорфири-новые группы гема прочно связаны с белковой частью фермента - апо-ферментом и не отделяются от него при диализе. Оптимальная величина рН для каталазы находится в интервале значений 6,0-8,0. Каталаза широко распространена в тканях животных, в т. ч. человека, растений и в микроорганизмах (однако фермент полностью отсутствует у некоторых анаэробных микроорганизмов). В клетках каталаза локализуется в специальных органеллах - пероксисомах. Биологическая роль каталазы заключается в деградации пероксида водорода, образующейся в клетках в результате действия ряда флавопротеиновых оксидаз (ксантиноксидазы, глюкозоок-сидазы, моноаминоксидазы и др.), и обеспечении эффективной защиты клеточных структур от разрушения под действием пероксида водорода. Уровень активности каталазы в норме: 22,6 ± 0,52 мкат/л (Мамонтова Н.С.; Патент РФ RU2050005).

Генетически обусловленная недостаточность каталазы является одной из причин так называемой акаталазии - наследственного заболевания, клинически проявляющегося изъязвлением слизистой оболочки носа и ротовой полости, иногда резко выраженными атрофическими изменениями альвеолярных перегородок и выпадением зубов. Активность каталазы в эритроцитах остается постоянной при ряде заболеваний, однако при злокачественной и других макроцитарных анемиях увеличивается так называемый каталазный индекс (отношение величины каталазной активности определенного объема крови к количеству эритроцитов в этом объеме), имеющий существенное диагностическое значение. При злокачественных новообразованиях отмечается уменьшение активности каталазы в печени и почках, причем существует зависимость между величиной опухоли, скоростью ее роста и степенью уменьшения активности каталазы. Из некоторых опухолей выделены вещества - токсогормоны, которые при введении экспериментальным животным вызывают у них снижение активности катала-зы в печени.

Методы определения активности каталазы основаны на регистрации образующегося в процессе реакции О2 (манометрическим или полярогра- Волосами заказать косметику. Заказать израильскую косметику.