Косметика, медицина

ЛДГ присутствует во всех клетках организма, это цитозольный фермент. В печени, сердце, почках, скелетной мышце и эритроцитах активность ЛДГ более чем в 500 раз выше, чем в сыворотке, поэтому повреждение любого из этих органов сопровождается увеличением ЛДГ в сыворотке. Повышение показателя имеет место при некрозе тканей, особенно при остром повреждении сердца, повреждении эритроцитов, почек, скелетных мышц, печени, легких и кожи. Значительное повышение сопровождает гемолитические анемии, связанные с дефицитом витамина В12 и фолиевой кислоты. Медленное повышение в течение 3-4 дней с последующим снижением за 5-7 дней может свидетельствовать об инфаркте миокарда (необходимо, однако, исключить инфаркт легкого, опухоль, мегабластную анемию). Повышение уровня ЛДГ характерно для острой фазы инфекционного гепатита, между тем при хронических заболеваниях печени активность фермента редко оказывается повышенной. Циррозы, обтурационные желтухи, различные заболевания почек и скелетных мышц, застойная сердечная недостаточность дают средние цифры активности. Незначительное повышение активности фермента отмечается при любых повреждениях клеток, сопровождающихся увеличением проницаемости мембран (инфаркт миокарда и легкого), при лейкозах, лимфомах, хронических гепатитах. Таким образом, общая активность ЛДГ в сыворотке крови не является специфическим тестом для определенной патологии. Поэтому необходимо разделять изоферменты ЛДГ и, затем, оценивать вклад каждого в общую активность, т. к. они органоспецифичны.

ЛДГ в моче может повышаться в 3-6 раз при хроническом гломеруло-нефрите, системной красной волчанке с поражением почек, диабетическом нефросклерозе, опухолях почек и мочевого пузыря. Однако определение ЛДГ в моче не практикуется из-за ингибирующего действия на фермент кислой среды, мочевины и некоторых короткоцепочечных пептидов мочи.

Нормальное соотношение изоферментов ЛДГ в сыворотке составляет: ЛДГ1 - 15-30 %; ЛДГ2 - 22-50 %; ЛДГ3 - 15-30 %; ЛДГ4 - 0-15 %; ЛДГ5 - 0-15 %. Количество изоферментов можно определить с помощью электрофоретических, иммунологических, кинетических методов или путем хроматографии. Наиболее распространен метод электрофореза на геле агарозы или на ацетатцеллюлозных пленках. Наибольшей разделяющей способностью и чувствительностью обладает метод ионообменной хроматографии, он используется в качестве референтного по отношению к электрофорезу. Предложен также метод иммунопреципитации с использованием антител против всех изоферментов, содержащих М субъединицу (ЛДГ2-ЛДГ5). В этом случае активность этих изоферментов не проявляется, остается активной только ЛДГ1. Результаты определения ЛДГ1 этим методом тесно коррелируют с результатами электрофореза и хроматографии, а диагностическая специфичность метода для инфаркта миокарда составляет 94 %. Другим сравнительно новым метом выявления активности

ЛДГ1 является использование смеси, подавляющей активность всех изофер-ментов, содержащих М субъединицу. Такой смесью является: 1,6 гексанеди-ол (700мМ), перхлорат натрия (825мМ) и хинидинтиоцианат (190мМ). Результаты также тесно коррелируют с данными электрофореза и иммуноинги-бирования.

ЛДГ1 наиболее быстро продвигается к аноду при электрофорезе, термостабилен, ингибируется высокими концентрациями пирувата и в меньшей степени мочевиной и оксалоацетатом. Реакция превращения лак-тата в пируват, катализируемая ЛДГ1, протекает в органах с преимущественно аэробным метаболизмом, где лактат является субстратом окисления. Из него образуется пируват, который затем через ацетил-СоА окисляется до СО2 и Н2О, при этом энергия аккумулируется в виде молекул АТФ в процессе окислительного фосфорилирования. ЛДГ1 присутствует в высоких концентрациях в сердце, почках, мозге, много ЛДГ1 в эритроцитах. Поэтому недопустим гемолиз при определении активности ЛДГ1.

Поскольку ЛДГ может окислять также а-гидроксибутират до a-оксибутирата (в этом случае принято говорить об а-гидроксибутират-дегидрогеназной активности (а-ГБДГ)), то в качестве аналога ЛДГ1 часто рекомендуется определение а-ГБДГ, хотя активность а-ГБДГ несколько выше, чем ЛДГ1, это связано с тем, что а-ГБДГ-активностью обладают все без исключения изоферменты ЛДГ.

При диагностике инфаркта миокарда увеличение активности ЛДГ является достоверным тестом в сроки от 12 до 32 часов после болевого приступа. Она остается повышенной в течение 8-14 дней. Однократное исследование ЛДГ1 обладает клинической специфичностью в отношении инфаркта миокарда в 66 % случаев, а определение ее в динамике (через каждые 4-6 часов в течение суток) - в 86 %. Если в сроки от 8 до 24 часов после приступа ангиозных болей нет нарастания активности ЛДГ (а также КК-МВ и АсАТ), то нет и инфаркта. У части больных наблюдается корреляция между уровнем ЛДГ и обширностью инфаркта. В некоторых случаях дополнительную информацию дает коэффициент ЛДГ1/ЛДГ2, который в норме составляет 0,6-0,7. При остром инфаркте миокарда он становится выше 1,0 и возвращается к норме через 2-3 недели.

ГБДГ при инфаркте миокарда повышается в те же временные интер-влы, как ЛДГ достигает максимума на 2-3 день, и восстанавливается до нормы на 10-20 день.

Повышение ЛДГ1 отмечается также при опухолях репродуктивных органов: тератома, семинома яичка, дисгерминома яичника.

ЛДГ2, ЛДГ3 и ЛДГ4 обладают промежуточными свойствами. Активность этих изоферментов повышается при массивном разрушении тромбоцитов (эмболия легочной артерии, массивные гемотрансфузии) и вовлечении в патологический процесс лимфатической системы. При нелимфоци-тарных лейкозах увеличивается активность ЛДГ3 и ЛДГ4, причем степень

увеличения зависит от количества незрелых клеток. Увеличение ЛДГ3 иногда наблюдается при острых панкреатитах. Активность ЛДГ4 возрастает при поражении печени вирусного, токсического или травматического характера и обострении хронических гепатитов, в активную фазу ревматизма, при кардиосклерозе с нарушением гемодинамики, остром нефрите, при поражениях почек, опухолях печени, предстательной железы, шейки матки, молочной железы, кишечника, при тяжелых формах диабета.

ЛДГ 5 при электрофорезе продвигается к аноду медленнее других изоферментов, термолабилен, более чувствителен к ингибирующему влиянию мочевины и оксалоацетата и обладает самым малым сродством к a-кетобутирату (в сравнении с другими изоферментами ЛДГ). Наибольшее содержание этого изофермента характерно для скелетных мышц, печени, кожи, слизистых оболочек, а также клеток некоторых злокачественных опухолей. Значительное увеличение содержания ЛДГ5 отмечается при травмах, воспалительных и дегенеративных заболеваниях мышц и многих болезнях печени (гепатиты, циррозы и др.). Онкологические заболевания (например лимфолейкозы) могут также сопровождаться увеличением ЛДГ5. Активность ЛДГ5 повышается в активную фазу ревматизма, глубоких поражениях почек, сопровождающихся их гипоксией, опухолях почек и отторжении пересаженной почки, а также при тяжелых формах диабета.

Лейцинаминопептидаза

Лейцинаминопептидаза (ЛАП, КФ 3.4.11.1) лишь одна из нескольких внутриклеточных аминопептидаз, которой особенно богаты желчевыводящая система, поджелудочная железа и слизистая тонкой кишки. Теперь она называется аминопептидаза (цитозольная) там, где присутствует в высокой концентрации. ЛАП относительно специфична для заболеваний гепатобилиар-ной системы и обычно не повышается при поражении костей. ЛАП - более чувствительный показатель холедохолитиаза и местастазов в печень у больных без желтухи, чем ЩФ. Активность в сыворотке может повышаться под действием лекарств. Исследование фермента пропагандировалось, как показатель плацентофетальной целостности со снижением значений при дистрессе плода, однако недавно было показано, что масса фермента не повышается во время беременности, хотя его активность возрастает. Более того, полагают, что активность при беременности обусловлена иммунохимически отличной аминопептидазой, а не самой ЛАП. Высокий уровень в моче лейцинами-нопептидазы свидетельствует о нежизнеспособности донорской почки. Референтные пределы: 15-40 МЕ/л (Назаренко Г.И. и др., 2002).

Липаза

Липаза (КФ 3.1.1.3) - фермент, катализирующий расщепление гли-церидов на глицерин и высшие жирные кислоты. Уровень активности липазы в норме 0-190 МЕ/л (Назаренко Г.И. и др., 2002). Натуральная косметика заказать косметику. Заказать профессиональную косметику.