Косметика, медицина

Оценка результатов исследования активности амилазы в крови и моче затруднена тем, что фермент содержится в слюнных железах, толстой кишке, скелетных мышцах, почках, легких, яичниках, маточных трубах, предстательной железе. Поэтому уровень амилазы может быть повышен при целом ряде заболеваний, имеющих сходную картину с острым панкреатитом: остром аппендиците, перитоните, перфоративной язве желудка и двенадцатиперстной кишки, кишечной непроходимости, холецистите, тромбозе брыжеечных сосудов, а также при феохромоцитоме, диабетическом ацидозе, после операций по поводу пороков сердца, после рзекции печени, приеме больших доз этанола, употребления препаратов опия, сульфаниламидов, морфина, тиазовых диуретиков, пероральных контрацептивов. Повышение амилазной активности при этих заболеваниях обусловлено рядом причин и носит в большинстве случаев реактивный характер. Вследствие значительных запасов амилазы в ацинарных клетках любое нарушение их целости или малейшее затруднение оттока секрета поджелудочной железы может привести к значительному попаданию амилазы в кровь. У больных перитонитом увеличение амилазной активности является следствием развития образующих амилазу бактерий. Обычно активность альфа-амилазы при перечисленных заболеваниях повышается в крови в 3-5 раз.

Активность слюнной амилазы увеличивается в сыворотке крови при пневмониях, стоматитах, невралгии лицевого нерва, паркинсонизме, раке легкого, яичника, остром инфаркте миокарда, черепно-мозговой травме, диабетическом кетоацидозе. Однако это увеличение не бывает значительным. Уменьшение слюнной амилазы отмечается при психическом возбуждении или депрессии, при анацидном состоянии желудочной секреции.

Снижение активности альфа-амилазы в крови может быть обнаружено при тиреотоксикозе, инфаркте миокарда, некрозе поджелудочной железы.

У некоторых пациентов может иметь место высокая амилазная активность сыворотки крови из-за низкой экскреции фермента с мочой. Характерно, что при этом почечная фильтрация в норме. Этот симптомоком-плекс объясняется связыванием амилазы с сывороточными белками или с агрегацией фермента. Макромолекулярные комплексы, обладающие ами-лазной активностью, обозначаются как макроамилаза. Это чаще всего результат амилазы с иммуноглобулинами (амилаза - IgA). В связи с присутствием в крови пациента макроамилазы могут возникать проблемы при интерпретации результатов. Дело в том, что эта форма может существовать в крови многие годы и выявляться как у пациентов с нормальной, так и повышенной активностью амилазы. В случаях гиперамилаземии этот комплекс определяется в 3-10 % случаев. Размер молекулы макроамилазы (210 кДа) гораздо больше, чем а-амилазы, в результате она не попадает в мочу и аккумулируется в крови независимо от клинического состояния больного. Имеются данные, что при наличии макроамилазы определение

панкреатического изофермента методом иммунопреципитации может дать ложноположительный результат. Это происходит потому, что макроами-лазные комплексы не связываются антителами и, следовательно, определяются на втором этапе, как панкреатическая амилаза. Влияние макроамилазы на конечный результат определения активности панкреатического изофермента считается ошибкой метода, возникающей из-за невозможности полного связывания амилазы из слюнных желез соответствующими антителами. Присутствие макроамилазы может проявиться при электрофорезе, что затрудняет интерпретацию результатов.

Самым простым способом выявления присутствия макроамилазы является расчет соотношения комплексов амилазы и эндогенного креатинина по следующей формуле

Амилаза (моча) • Креатинин (сыворотка) • 100 %

Амилаза (сыворотка) * Креатинин (моча)

В норме это соотношение составляет 1-4 %. При наличии макроамилазы это значение становится ниже 1 %, при гиперамилаземии другой эти-логии (включая острый панкреатит) - значение повышается до 7-10 %.

Каждый случай выявления макроамилазных комплексов у пациента должен быть зафиксирован в истории болезни, и пациент должен быть информирован об этом.

Аминотрансферазы

Аспартатаминотрансфераза (КФ 2.6.1.1. L-аспартат: 2-оксоглутарата-минотрансфераза, АСТ или АсАТ или более редкое название глутамат-оксалоацетаттрансаминаза (ГОТ).

Аланинаминотрансфераза (КФ 2.6.1.2. L-аланин: 2-оксоглутарата-минотрансфераза, АЛТ или АлАТ или более редкое название глутаматпи-руваттрансаминаза (ГТП).

Нормальные величины активности ферментов в сыворотке / плазме -АсАТ: 10-30 МЕ/л и АлАТ: 7-40 МЕ/л (Назаренко Г.И. и др., 2002).

Аминотрансферазы катализируют процессы трансаминирования, они распределены по всем органам и тканям. АсАТ имеет изоферменты, локализованные как в цитозоле, так и в митохондриях, АлАТ - энзим преимущественно цитоплазматический, митохондриальная форма его нестабильна, и ее содержание в клетке низкое. Роль кофермента в трансаминазных реакциях играет пиридоксальфосфат (витамин В6).

АсАТ в высоких концентрациях присутствует в клетках сердечной и скелетных мышц, печени, почках, поджелудочной железе и эритроцитах. Поражение любого из этих органов и тканей может привести к существенному повышению АсАТ в сыворотке крови. Наиболее резкие изменения

АсАТ наблюдаются при поражении сердечной мышцы. Так, при инфаркте миокарда активность АсАТ в сыворотке крови может повышаться в 45 раз. При остром инфаркте миокарда ее активность повышается у 93-98 % больных и имеет такую же динамику, как и МВ изофермент креатинкина-зы, но степень увеличения активности АсАТ несколько меньшая. Считается, что между размерами очага инфаркта и активностью АсАТ в сыворотке имеется тесная корреляция. Если в течение нескольких дней не происходит нормализация активности фермента, это свидетельствует о расширении зоны инфаркта. У лиц моложе 60 лет активность АсАТ, как правило, выше, чем у лиц более пожилого возраста, поэтому высокая активность АсАТ у пожилых людей может быть расценена как проявление обширного инфаркта миокарда и является плохим прогностическим признаком. Повышение активности АсАТ характерно также для печеночных патологий. Так, значительное повышение активности фермента имеет место при остром вирусном и токсических гепатитах. Умеренное повышение может иметь место при циррозе печени (в 2-3 раза), механической желтухе, метастазах опухоли в печень. Это может наблюдаться при поражении скелетной мускулатуры, например при прогрессирующей мышечной дистрофии; при панкреатите; выраженном внутрисосудистом гемолизе. Следует иметь в виду, что у новорожденных активность примерно в 1,5 раза выше, чем у взрослых.

Снижение активности АсАТ имеет место при недостаточности пири-доксина (витамина В6), при почечной недостаточности, при беременности.

АлАТ в высоких концентрациях присутствует в клетках печени и в меньшей степени в скелетных мышцах, почках и сердце. Повышение активности АлАТ наиболее часто отмечается при острых заболеваниях печени и желчных путей. Активность АлАТ резко повышается у больных острыми вирусными гепатитами в ранние сроки болезни: приблизительно у 50 % больных она увеличивается за 5 дней до появления желтухи и гепатомегалии, у 90 % больных - за 2 дня до появления этих симптомов. Пик ферментативной активности опережает максимальный уровень билирубина в крови на 7-10 дней и совпадает с появлением желтухи, т.е. периодом максимальной тяжести болезни (превышение нормы в 2050 раз). В неосложненных случаях уровень активности как АлАТ, так и АсАТ снижается до нормальных значений к исходу 8 недели болезни примерно у 75-80 % больных. У небольшой части больных после нормализации наблюдается второй пик повышения активности аминотранс-фераз, это сопровождается клиническим рецидивом болезни. Длительное повышение активности аминотрансфераз или увеличение ее в поздние сроки болезни может означать развитие печеночного некроза. Длительное незначительное увеличение ферментативной активности в части случаев свидетельствует о хронизации процесса (хронический гепатит, цирроз). Косметика обзор фото, советы заказать косметику. Заказать японскую декоративную косметику.